Las proteínas son consideradas
las moléculas más importantes de los seres vivos por la diversidad de funciones
que desempeñan. Las funciones más importantes las realizan a través de las
enzimas, término que proviene del griego “en
zyme” = “en levadura” o, según otros, de “zymos” = “jugo”, por el gran experimento de Eduard Büchner quien
demostró que la fermentación alcohólica la puede realizar el zumo de la
levadura y no requiere de las células.
Las enzimas son proteínas
globulares (se disuelven o dispersan en agua), producidas por células vivas,
cuya principal función es acelerar (catalizar) las reacciones biológicas
(biocatalizadores). Sin ellas, estas reacciones serían muy lentas o no ocurirían.
Generalmente actúan en solución acuosa casi neutra (pH 5,0-8,0), a menos de
40ºC, condiciones en las que muy pocos reactivos químicos pueden actuar. Por
ej. las reacciones que ocurren durante la digestión, la maduración de los
frutos o la germinación de las semillas.
El uso de enzimas en la
producción de alimentos es muy antiguo. Los egipcios usaban levaduras para
elaborar pan, vino y cerveza; los indios mexicanos ablandaban sus carnes
envolviéndolas en hojas de papaya y muchas tribus producían quesos usando el
contenido estomacal de animales. Sin embargo, la tecnología y la ciencia que
las estudia (Enzimología) son de la era moderna.
La especificidad de las
enzimas es variable. Algunas, como las lipasas, son poco específicas y atacan
(hidrolizan) los enlaces éster de una gran variedad de compuestos (sustratos).
Muchas enzimas son muy específicas, solo actúan frente a un determinado sustrato
y ésta es otra gran diferencia con los reactivos que usa la química. Por
ejemplo, la enzima que degrada el almidón no ataca la celulosa, aunque ambos
polisacáridos están formados por glucosa.
Para su actividad, muchas enzimas
requieren de la presencia de una sustancia no proteica llamada “cofactor”, que
puede ser un ion inorgánico (cobre, zinc, magnesio, hierro, manganeso,
molibdeno, calcio, etc.) o sustancias orgánicas, denominadas “coenzimas” que,
en su mayoría, son vitaminas o sus derivados como tiamina (B1), riboflavina
(B2), piridoxina (B6), cobalamina (B12), ácido
ascórbico (C), niacina, ácido fólico, biotina (H), ácido pantoténico, etc. Estos
cofactores deben estar presentes en nuestros alimentos.
Los nombres de algunas enzimas
no nos dicen nada sobre ellas (tripsina, pepsina), otros indican su origen
(papaína de la papaya), pero la mayoría deriva del tipo de reacción que
catalizan o el sustrato sobre el que actúan, terminado en "−asa". Por
ej. lactasa (lactosa), proteasa (proteínas), amilasa (almidón). En 1972, la Comisión de
Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica propuso utilizar un código de
cuatro dígitos con el que se identifica e indica la reacción que cataliza la enzima.
Por ejemplo, el código de la tripsina es EC 3.4.21.4, mientras que el de la
papaína es EC 3.4.22.2.
Por ser proteínas, las
enzimas son afectadas por el calor, el pH, los disolventes orgánicos y las
sales, los que modifican su estructura química con pérdida de su actividad
catalítica. La mayoría de enzimas son inactivadas por el calor, lo que permite
eliminar microorganismos (esterilización y pasteurización). Con el control del
pH y la humedad también se puede regular la actividad enzimática.
Además de sus propias enzimas,
los alimentos también pueden tener enzimas añadidas durante su procesamiento
(quesos, pan, carne, cerveza, vino) y las de origen bacteriano. Ellas pueden
influir, en forma favorable o dañina, en los caracteres organolépticos,
textura, presentación e inocuidad del producto final y se deben inactivar para
prolongar su conservación. Se conocen varios miles de enzimas y varios cientos
de ellas se han extraído y purificado para usarlas en diferentes aplicaciones
industriales. La fuente más importante de enzimas son los microorganismos que,
por su rápido crecimiento en condiciones adecuadas, pueden usarse para producirlas
en grandes cantidades.
En la elaboración de
yogurt, la lactasa de algunas
bacterias (Lactobacillus bulgaricus y Streptococcus thermophilus), descompone
la lactosa de la leche generando ácido láctico, responsable del típico sabor
del yogurt. La lactasa también se aplica a la leche para evitar que la lactosa
cristalice en los helados (produciendo "arenosidad") y para obtener leche
deslactosada. La “intolerancia a la lactosa” se debe a una insuficiente producción
de lactasa y el consumo de lactosa les produce hinchazón abdominal, diarrea y
otros disturbios. La amilasa hidroliza
el almidón durante el malteado de la cebada; también es usada en la producción
de jarabe de glucosa a partir del almidón de maíz. La invertasa se usa en confitería para preparar miel artificial y
azúcar invertida que tiene mayor poder edulcorante y menor tendencia a cristalizar
que la sacarosa. Las proteasas se
usan para ablandar la carne, en la limpieza de lentes de contacto y en
detergentes. En la industria cervecera, evitan el enturbiamiento causado por
proteínas, taninos y carbohidratos de las materias primas. En panificación, la
amilasa y proteasas modifican el gluten, aumentan el volumen (generan CO2)
y mejoran la textura del pan.
BIBLIOGRAFÍA
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/index.html
Q.F. JUAN JOSÉ LEÓN CAM <jjleon@lamolina.edu.pe>
Departamento de Química. Universidad Nacional Agraria La Molina. PERÚ.
