FLUIDOS SUPERCRÍTICOS

Las actuales exigencias sobre el consumo de alimentos más saludables y sobre el cuidado del medio ambiente, han impulsado el desarrollo de tecnologías nuevas especialmente para procesar alimentos y medicinas. Una excelente alternativa que se ajusta a estas exigencias son los fluidos supercríticos (FSC).

En las plantas se encuentran muchos compuestos útiles para el hombre (medicamentos, colorantes, fragancias, etc.), los que se separan de los cientos o miles de otros compuestos usando métodos de extracción y aislamiento. Los métodos tradicionales de extracción, utilizan un líquido o solvente (éter, hexano, acetona, etc.) que, en contacto con la planta (seca y molida), es capaz (con la ayuda de calor y agitación) de atravesar las células, disolver los compuestos de interés y sacarlos en solución. Mediante una filtración, se separan de los compuestos insolubles que no son de nuestro interés y se elimina el solvente (casi siempre es volátil). El “extracto” obtenido aún contiene una mezcla de compuestos y la separación puede continuar. Muchos de los solventes usados en la extracción son derivados del petróleo, tóxicos, dejan residuos en los extractos y su eliminación contamina el medio ambiente.

Alrededor de 1900, el químico alemán Ludwig Roselius, convencido que su padre había muerto intoxicado por cafeína por su excesivo consumo de café, utilizó un solvente (cloruro de metileno) para extraer el alcaloide de los granos de café sin afectar el sabor de la bebida y preparó “café descafeinado”. Años después se empezó a sospechar que ese solvente es carcinógeno y en 1960 el químico Kurt Zosel desarrolló en Alemania el primer proceso que utiliza dióxido de carbono supercrítico (scCO2) para extraer cafeína de granos verdes de café y las resinas del lúpulo, responsables del sabor amargo de la cerveza.

La materia puede presentarse en los estados sólido, líquido o gaseoso, pero también en estados intermedios como los cristales líquidos y los FSC. Como se observa en un “diagrama de fases”, los tres estados están separados por líneas (de fusión, de sublimación y de vaporización) y un compuesto puede cambiar de estado variando su temperatura y su presión. También aparecen dos puntos importantes: el “punto triple”, donde coexisten los tres estados y el “punto crítico”, caracterizado por una temperatura crítica, Tc y una presión crítica, Pc. Un compuesto que en condiciones ambientales es líquido o gas, cuando su presión y temperatura sobrepasan su punto crítico adquiere el estado supercrítico que es intermedio entre el gaseoso y el líquido (no hay línea de separación entre ambos). Así, el punto crítico del dióxido de carbono es: 31,1ºC de temperatura y 73,8 bar (o 72,8 atmósferas) de presión.

En el estado supercrítico, un compuesto puede difundirse y penetrar los poros del material sólido (como los gases) y disolver los materiales (como los líquidos), con la ventaja que las variaciones en su presión y temperatura modifican su densidad y su capacidad para solubilizar sustancias, lo que constituye otra ventaja al sustituir a los solventes orgánicos. Permiten la fabricación de productos con altos estándares de calidad y constituyen una alternativa de producción más limpia, con un menor impacto ambiental que los métodos tradicionales. La principal limitante es que se debe trabajar a presiones elevadas, lo que obliga a usar instalaciones complejas y equipos de alto costo.

El más utilizado de los FSC es el dióxido de carbono en estado supercrítico (scCO2) debido a que es fácil de obtener con elevada pureza, es de bajo costo, no es tóxico, ni inflamable, ni corrosivo, se elimina fácilmente o es fácil su recuperación (reciclaje), no deja residuos, sus condiciones críticas se alcanzan con facilidad, permite trabajar a baja temperatura y usarlo con compuestos termolábiles (que se descomponen con el calor). Otros FSC estudiados son el agua (su temperatura y presión críticas son algo elevadas) y el amoniaco (NH3) (muy reactivo y peligroso para trabajar a gran escala).

Los FSC se usan en la obtención de café descafeinado, de tabaco sin nicotina, de bebidas alcohólicas sin alcohol, de productos animales sin colesterol, la eliminación de ácidos grasos libres (desacidificación) de aceites (aceite de oliva), la obtención de antioxidantes naturales de plantas (salvia y romero) o de tocoferoles (soya), la desodorización y extracción de lecitina de aceites, la obtención de aceites esenciales y perfumes (usados en alimentos y cosmética). También se usan en algunos métodos analíticos, para producir micro y nanopartículas, como fase móvil en cromatografía, como medio o solvente para la realización de reacciones químicas, entre otros.

BIBLIOGRAFÍA

http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0718-0764200700100009

http://www.joseluismesarueda.com/documents/TEMA_2.pdf

Q.F. JUAN JOSÉ LEÓN CAM <jjleon@lamolina.edu.pe>

Departamento de Química. Universidad N. Agraria La Molina. PERÚ.

LA HISTAMINA

La histamina (de histos = tejido) es una de las principales aminas elaboradas por nuestro organismo (es una de las “aminas biogénicas”). Funciona como hormona (regula procesos alérgicos, inflamatorios y metabólicos) y también como neurotransmisor del sistema nervioso central. Se encuentra en muchos tejidos del cuerpo y, en pequeñas cantidades, en nuestros alimentos.

Fue descubierta en 1910 por el fisiólogo británico Sir Henry Hallett Dale, como una de las sustancias (generada por bacterias) del cornezuelo de centeno que estimula el útero. En 1927 Best y colaboradores la aislaron de muestras frescas de hígado y pulmón y advirtieron que es un compuesto natural del organismo. En 1937 Etienne Fourneau sintetizó el primer “anti-histamínico”.

La histamina se forma a partir de la histidina (un aminoácido que forma parte de nuestras proteínas), cuando pierde su grupo carboxilo (“descarboxilación”) por acción de una enzima (L-histidina descarboxilasa). Es almacenada en los mastocitos (células especiales) y en los basófilos de la sangre, de donde es liberada cuando es necesario. Los mastocitos abundan en zonas propensas a lesiones (como nariz, boca y extremidades), en superficies internas del cuerpo y en los vasos sanguíneos. También se encuentra en alimentos como pescado, quesos, vinos o embutidos. Puede encontrarse en conservas porque resiste el calor de la esterilización y es un indicador de inadecuadas condiciones higiénicas en su elaboración o el uso de materia prima en malas condiciones.

Para producir sus efectos específicos en el organismo, la histamina se une a los llamados “receptores” que son proteínas localizadas en diversas partes del cuerpo (en el exterior de la célula pero su respuesta afecta al interior de ella) y son de cuatro tipos: H₁, H₂, H₃ y H₄. La histamina tiene un efecto diferente que depende del tipo de receptor con el que ha reaccionado.

Los receptores H₁ son los más importantes (localizados en el músculo liso, el endotelio y tejidos del sistema nervioso central) producen vaso-dilatación, bronco-constricción, contracción del músculo liso, dolor y picazón. Los anti-histamínicos bloquean la unión de la histamina con los receptores H₁. Los receptores H₂ (localizados en la mucosa del estómago) regulan la secreción de los ácidos gástricos y el aumento de secreción de moco en las vías respiratorias. Los receptores H₃ (localizados en el tejido del sistema nervioso central) regulan la liberación de histamina y de otros neurotransmisores (acetilcolina, norepinefrina y serotonina). Los receptores H₄ (localizados principalmente en el timo, intestino delgado, bazo y colon) se descubrieron en 2001 y su función no se ha esclarecido a cabalidad.

Cuando una persona es alérgica, su sistema inmune cree “erróneamente” que algunas sustancias que normalmente son inocuas (como un alimento o el polvo) son nocivas y, para protegernos, desata una serie de reacciones que inducen a algunas células a liberar histamina y otras sustancias a la sangre. La histamina actúa en ojos, nariz, garganta, piel, pulmones, etc. provocando los síntomas de la alergia. La sensación de somnolencia que suele acompañar al uso de antihistamínicos resulta del bloqueo de una de las funciones naturales de la histamina, la de ayudar (como neurotransmisor) a regular el ciclo del sueño y la habilidad para concentrarse.

La histamina también es conocida como “escombrotoxina” porque es asociada con intoxicaciones por consumo de pescado, especialmente de la familia de los Scombridae (caballa, atún, bonito) en mal estado. El tejido muscular del pescado, sobre todo cuando empieza a deteriorarse, libera histidina, la que puede transformarse en histamina por las enzimas presentes y por acción de algunas bacterias como el Proreus morganii que crecen muy lentamente a baja temperatura (cerca a los 0ºC), pero lo hacen muy rápidamente cuando ella aumenta. Por ello, la cadena de frío debe mantenerse permanentemente.

Los síntomas más frecuentes de la intoxicación son ligera hipotensión arterial, picor, enrojecimiento y dolor de cabeza; estos síntomas suelen aparecer antes de las 3 horas de la ingestión. En casos graves puede producirse diarrea,  calambres, náuseas, espasmos bronquiales y transtornos respiratorios. Estos efectos son potenciados por otras sustancias (como putrecina, cadaverina y espermina) que también se liberan en estas condiciones.

Actualmente existen métodos confiables, rápidos y seguros para determinar la cantidad de histamina de un alimento. Los niveles permitidos en los productos pesqueros varían: para la Comunidad Europea es de 100 ppm (partes por millón) pero para la Food and Drug Administration (FDA) es de 50 ppm.

BIBLIOGRAFÍA

http://www.consumer.es/seguridad-alimentaria/ciencia-y-tecnologia/2001/07/25/321.php

http://www.chm.bris.ac.uk/motm/histamine/h/histidine.htm

Q.F. JUAN JOSÉ LEÓN CAM <jjleon@lamolina.edu.pe>

Departamento de Química. Universidad Nacional Agraria La Molina. PERÚ.

EL PADRE DE LA GENÓMICA

El 19 de noviembre último, falleció en Cambridge (Inglaterra), a la edad de 95 años, Frederick Sanger, uno de los bioquímicos más relevantes en la historia de la ciencia, considerado “El padre de la genómica”, por la trascendencia de sus investigaciones científicas. Fue una de las 4 personas galardonadas dos veces con el Premio Nobel (las otras son Marie Curie, Linus Pauling y John Bardeen) y el único cuyos dos galardones fueron en Química: en 1958 por sus investigaciones sobre la estructura de la insulina y en 1980 por sus trabajos sobre la secuenciación de las bases nitrogenadas del ADN.

Nació el 13 de agosto de 1918 en Gloucestershire (Inglaterra), su infancia fue bastante acomodada y, desde niño, tuvo predilección por las asignaturas de ciencias. Sus padres contrataron un profesor particular para procurarle una esmerada educación. Años más tarde su familia se mudó a Cambridge y, en 1939, obtuvo su bachillerato en Ciencias Naturales en el elitista Sr. John College de la Universidad de Cambridge. Todos en su familia esperaban que se hiciera médico como su padre, también llamado Frederick Sanger, pero se interesó por la bioquímica porque los mejores bioquímicos de la época se encontraban en Cambridge, llegando a decir sobre esta área de la ciencia que es “una manera de entender de verdad la materia viviente y desarrollar una base más científica para muchos problemas médicos”.

 Durante sus estudios universitarios, sus dos padres murieron de cáncer y, a pesar de ello, Sanger pudo continuar sus estudios. En 1943, se doctoró en bioquímica y, desde ese momento, su carrera profesional no ha cesado de lograr enormes éxitos y descubrimientos a la química y también a la biología, permitiendo un enorme avance en la genética y la bioquímica.

Sanger se unió al grupo de investigación de Charles Chibnall, un químico dedicado a las proteínas y, desde 1951, fue auspiciado por el Medical Research Council Laboratory de la Universidad de Cambridge, pudiendo dedicarse por entero a determinar la estructura de la molécula de insulina, una hormona de naturaleza proteica, producida por el páncreas y que regula la cantidad de glucosa en la sangre (ver tema # 27 de AQV).

Para lograr su objetivo utilizó métodos novedosos y reactivos especiales como el DNFB (1-fluor-2,3-dinitrobenceno) y enzimas adecuadas (proteolíticas) que descomponen o hidrolizan la cadena proteica en fragmentos de distinta longitud, cuyo análisis le permitió, en 1955, determinar la secuencia de los 51 aminoácidos de la insulina bovina, que sólo difiere de la humana en 3 aminoácidos. Por esos años se creía que las proteínas eran mezclas complejas y de composición variable, pero este trabajo demostró que ellas tienen estructuras específicas y sus aminoácidos están en una secuencia precisa. En 1958 Sanger fue galardonado con el Premio Nobel de Química “por su trabajo en la estructura de las proteínas, especialmente la de la insulina”. Sus trabajos permitieron que, en 1963, la insulina sea la primera proteína sintetizada en el laboratorio.

El siguiente gran objetivo de Sanger, constituyó un gran reto y una revolución en el conocimiento de la bioquímica. El gran descubrimiento de la biología del siglo XX es que la vida está basada en secuencias de pequeñas moléculas. Así como las palabras se basan en secuencias de letras o la computación en secuencias de unos y ceros, el ADN de los genes está basado en la secuencia de cuatro bases nitrogenadas: adenina, guanina, timina y citosina (las cuatro letras del ADN) y de su secuencia exacta depende su función. Nuevamente Sanger logró un método brillante y eficaz para “leer” (o secuenciar) las bases nitrogenadas que, en el ADN humano, están en un número de 3000 millones.

En 1975 Sanger desarrolló un método de secuenciación conocido como “Método de Sanger”, que realizó en forma manual (en esa época no se conocían los métodos automatizados). Con este método, en 1977 logró secuenciar el genoma del bacteriófago Phi-X174, (que tiene una cantidad muy pequeña de ADN) el primer organismo cuyo genoma se secuenció totalmente y estableció las bases para proyectos tan ambiciosos como el Proyecto Genoma Humano.

En 1980 se le otorgó, nuevamente, el Premio Nobel de Química “por sus contribuciones acerca de la determinación de secuencias de bases en ácidos nucleicos”. Esta vez, el premio fue compartido con Paul Berg y Walter Gilbert, dos norteamericanos que trabajaban con él en la Universidad de Cambridge.

BIBLIOGRAFÍA

http://www.biografiasyvidas.com/biografia/s/sanger.htm

Q.F. JUAN JOSÉ LEÓN CAM <jjleon@lamolina.edu.pe>

Departamento de Química. Universidad Nacional Agraria La Molina. PERÚ.