sábado, 31 de enero de 2015

LAS ENZIMAS

Las proteínas son consideradas las moléculas más importantes de los seres vivos por la diversidad de funciones que desempeñan. Las funciones más importantes las realizan a través de las enzimas, término que proviene del griego “en zyme” = “en levadura” o, según otros, de “zymos” = “jugo”, por el gran experimento de Eduard Büchner quien demostró que la fermentación alcohólica la puede realizar el zumo de la levadura y no requiere de las células.

Las enzimas son proteínas globulares (se disuelven o dispersan en agua), producidas por células vivas, cuya principal función es acelerar (catalizar) las reacciones biológicas (biocatalizadores). Sin ellas, estas reacciones serían muy lentas o no ocurirían. Generalmente actúan en solución acuosa casi neutra (pH 5,0-8,0), a menos de 40ºC, condiciones en las que muy pocos reactivos químicos pueden actuar. Por ej. las reacciones que ocurren durante la digestión, la maduración de los frutos o la germinación de las semillas.


El uso de enzimas en la producción de alimentos es muy antiguo. Los egipcios usaban levaduras para elaborar pan, vino y cerveza; los indios mexicanos ablandaban sus carnes envolviéndolas en hojas de papaya y muchas tribus producían quesos usando el contenido estomacal de animales. Sin embargo, la tecnología y la ciencia que las estudia (Enzimología) son de la era moderna.
 

La especificidad de las enzimas es variable. Algunas, como las lipasas, son poco específicas y atacan (hidrolizan) los enlaces éster de una gran variedad de compuestos (sustratos). Muchas enzimas son muy específicas, solo actúan frente a un determinado sustrato y ésta es otra gran diferencia con los reactivos que usa la química. Por ejemplo, la enzima que degrada el almidón no ataca la celulosa, aunque ambos polisacáridos están formados por glucosa.

Para su actividad, muchas enzimas requieren de la presencia de una sustancia no proteica llamada “cofactor”, que puede ser un ion inorgánico (cobre, zinc, magnesio, hierro, manganeso, molibdeno, calcio, etc.) o sustancias orgánicas, denominadas “coenzimas” que, en su mayoría, son vitaminas o sus derivados como tiamina (B1), riboflavina (B2), piridoxina (B6), cobalamina (B12), ácido ascórbico (C), niacina, ácido fólico, biotina (H), ácido pantoténico, etc. Estos cofactores deben estar presentes en nuestros alimentos.

Los nombres de algunas enzimas no nos dicen nada sobre ellas (tripsina, pepsina), otros indican su origen (papaína de la papaya), pero la mayoría deriva del tipo de reacción que catalizan o el sustrato sobre el que actúan, terminado en "−asa". Por ej. lactasa (lactosa), proteasa (proteínas), amilasa (almidón). En 1972, la Comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica propuso utilizar un código de cuatro dígitos con el que se identifica e indica la reacción que cataliza la enzima. Por ejemplo, el código de la tripsina es EC 3.4.21.4, mientras que el de la papaína es EC 3.4.22.2.

Por ser proteínas, las enzimas son afectadas por el calor, el pH, los disolventes orgánicos y las sales, los que modifican su estructura química con pérdida de su actividad catalítica. La mayoría de enzimas son inactivadas por el calor, lo que permite eliminar microorganismos (esterilización y pasteurización). Con el control del pH y la humedad también se puede regular la actividad enzimática.

Además de sus propias enzimas, los alimentos también pueden tener enzimas añadidas durante su procesamiento (quesos, pan, carne, cerveza, vino) y las de origen bacteriano. Ellas pueden influir, en forma favorable o dañina, en los caracteres organolépticos, textura, presentación e inocuidad del producto final y se deben inactivar para prolongar su conservación. Se conocen varios miles de enzimas y varios cientos de ellas se han extraído y purificado para usarlas en diferentes aplicaciones industriales. La fuente más importante de enzimas son los microorganismos que, por su rápido crecimiento en condiciones adecuadas, pueden usarse para producirlas en grandes cantidades.

En la elaboración de yogurt, la lactasa de algunas bacterias (Lactobacillus bulgaricus y Streptococcus thermophilus), descompone la lactosa de la leche generando ácido láctico, responsable del típico sabor del yogurt. La lactasa también se aplica a la leche para evitar que la lactosa cristalice en los helados (produciendo "arenosidad") y para obtener leche deslactosada. La “intolerancia a la lactosa” se debe a una insuficiente producción de lactasa y el consumo de lactosa les produce hinchazón abdominal, diarrea y otros disturbios. La amilasa hidroliza el almidón durante el malteado de la cebada; también es usada en la producción de jarabe de glucosa a partir del almidón de maíz. La invertasa se usa en confitería para preparar miel artificial y azúcar invertida que tiene mayor poder edulcorante y menor tendencia a cristalizar que la sacarosa. Las proteasas se usan para ablandar la carne, en la limpieza de lentes de contacto y en detergentes. En la industria cervecera, evitan el enturbiamiento causado por proteínas, taninos y carbohidratos de las materias primas. En panificación, la amilasa y proteasas modifican el gluten, aumentan el volumen (generan CO2) y mejoran la textura del pan.

BIBLIOGRAFÍA
http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/index.html

Q.F. JUAN JOSÉ LEÓN CAM <jjleon@lamolina.edu.pe>
Departamento de Química. Universidad Nacional Agraria La Molina. PERÚ.

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